UNIDAD V

 PROTEÍNAS

Las proteínas son moléculas grandes y complejas que cumplen muchas funciones importantes en el cuerpo ya que constituyen el 50% del peso seco de las células. Están conformadas por átomos de carbono, hidrogeno, oxígeno, nitrógeno y algunas de azufre. Son vitales para la mayoría de los trabajos que realizan las células y son necesarias para mantener la estructura, función y regulación de los tejidos y órganos del cuerpo.

Una proteína está formada por una o más cadenas largas, plegadas de aminoácidos (cada una llamada polipéptido), cuyo está integrada por monomeros llamados aminoácidos.

https://www.asturnatura.com/articulos/nutricion/energia-nutrientes-componentes-dieta/proteinas-estructura-quimica.php

Los aminoácidos son los componentes básicos de las proteínas. Hay 100,000 tipos de proteínas que se componen de solo 20 aminoácidos. El organismo humano ha perdido, total o parcialmente la capacidad de sintetizar los esqueletos carbonados de algunos aminoácidos, por que lo se clasifican en:

• AMINOACIDOS ESENCIALES: Son aquellos que no pueden ser sintetizados en absoluto o a una velocidad suficiente para satisafcer sus necesidades, por lo que deben ser ingeridos en cantidades adecuadas por medio de la dieta.

Son: Histidina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Fenilalanina, Treonina, Triptófano y Valina.

• AMINOSACIDOS CONDICIONALMENTE ESENCIALES: Se denominan a sí por que tienden a agotarse durante la infancia o en condiciones de salud como estár enfermo, lo que significa que son esenciales bajo ciertas condiciones.

Son: Arginina, alanina,glutamina, taurina, histidina, cisteína, y tirosina.

• AMINOACIDOS NO ESENCIALES: Son aquellos que se sintetian facilmente por las células de nuestro organismo.

Son: alanina, arginina, asparagina, ácido aspártico, cisteína, ácido glutámico, glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina.

https://cursosonlineweb.com/tipos-de-aminoacidos.html

Los aminoácidos regulan la mayoría de las funciones esenciales de nuestro cuerpo. Algunos ejemplos comunes de proteínas son colágeno, queratina, hemoglobina, etc.

También regulan y mantienen nuestro cuerpo al convertirse en enzimas u hormonas. Algunas hormonas comúnmente conocidas son tiroides, insulina, adrenalina, etc.

**Una de las funciones más importantes de los aminoácidos es proveer al cuerpo de energía. Aunque un organismo sano con una dieta equilibrada usa en primer lugar los carbohidratos como combustible, una vez consumidos éstos comienza a usar proteínas y aminoácidos.

AMINOS DESTACADOS:

Leucina, Prolina y Alanina son los llamados aminoácidos de cadena ramificada (BCAA), que representan aproximadamente el 40% de los aminoácidos esenciales en las proteínas musculares.

La Leucina tiene un papel crucial debido a su función en la activación de la síntesis de proteínas para construir, mantener y reparar músculos débiles o dañados.

Alanina y Prolina se encargan de participar en la conversión de los carbohidratos en glucógeno, cadenas de unidades de glucosa que el organismo almacena en el tejido muscular y el hígado.(Qué son y para qué sirven los aminoácidos, 2022)

https://www.ajinomoto.com/es/aboutus/amino-acids/what-are-amino-acids

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS

SEGÚN COMPOSICIÓN QUÍMICA:

1. PROTEÍNAS SIMPLES ( holoproteidos): formadas solo por aminoácidos o sus derivados.
2. PROTEÍNAS CONJUGADAS ( heteroproteidos): formadas por aminoácidos acompañados de sustancias diversas y proteínas derivadas, sustancias formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores. 

https://slideplayer.es/slide/17584119/

SEGÚN SOLUBILIDAD:

Proteínas globulares: Estás adquieren formas más o menos esféricas o redondeadas; generalmente son solubles en agua o disoluciones diluidas.

Proteínas fibrilares: Estás adquieren formas alargadas; generalmente son insolubles en agua y las responsables de la mayor parte de las estructuras fijas de los organismos.

Podemos mencionar que las proteínas globulares son más solubles que las proteínas fibrosas en agua y otras soluciones como: ácidos, bases, sales diluida y etanol.

En función de su solubilidad en cada uno de estos compuestos, las proteínas globulares pueden clasificarse en:

• Albúminas: Solubles en agua.
• Globulinas: Solubles en soluciones salinas diluídas.
• Glutelinas: Solubles en soluciones de ácidos y bases diluidos.
• Prolaminas: Solubles en soluciones acuosas de etanol.

http://www5.udec.cl/cade/wp-content/uploads/2020/08/biologia-biologia-molecular-moleculas-organicas-proteinas-y-acidos-nucleicos.pdf

SEGÚN CADENA R-

• Neutros polares, polares o hidrófilos : Serina (Ser,S), Treonina (Thr,T), Cisteína (Cys,C), Asparagina (Asn,N), Glutamina (Gln,Q) y Tirosina (Tyr,Y).
• Neutros no polares, apolares o hidrófobos: Glicina (Gly,G), Alanina (Ala,A), Valina (Val,V), Leucina (Leu,L), Isoleucina (Ile,I), Metionina (Met,M), Prolina (Pro,P), Fenilalanina (Phe,F) y Triptófano (Trp,W).
• Con carga negativa, o ácidos: Ácido aspártico (Asp,D) y Ácido glutámico (Glu,E).
• Con carga positiva, o básicos: Lisina (Lys,K), Arginina (Arg,R) e Histidina (His,H).
• Aromáticos: Fenilalanina (Phe,F), Tirosina (Tyr,Y) y Triptofano (Trp,W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).

https://www.labxchange.org/library/pathway/lx-pathway:96f88863-df68-49da-b59d-7e2bc329e2b2/items/lx-pb:96f88863-df68-49da-b59d-7e2bc329e2b2:html:5a91e9a9?source=%2Flibrary%2Fclusters%2Flx-cluster%3Aabe-espanol

FUNCIONES PRINCIPALES DE LAS PROTEINAS

https://ilet.mx/cuernavaca/las-proteinas-papel-clave-para-el-entrenamiento-deportivo/

1. Reserva: Las proteínas son usadas cuando se acaban las reservas de glucosa y lípidos. 

2. Estrutural: Algunas proteinas constituyen estructuras celulares:

• Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y actuan como receptores o facilitan el transporte de sustancias.
• Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de los genes

Otras proteinas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos:

• El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.
• La elastina del tejido conjuntivo elástico.
• La queratina de la epidermis.

3. Enzimatico: Las proteínas actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular. 

4. Transporte: Un ejemplo puede ser la albúmina transporta AG de cadena corta; la hemoglobina trasporta oxígeno a la sangre; la mioglobina transporta oxígeno en los músculos.

5. Movimiento: La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción muscular.

6. Hormonal: Algunas hormonas son de naturaleza protéica, como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).

7. Inmunologico: 

• Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos.
• La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para evitar hemorragias.
• Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
• Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son proteinas fabricadas con funciones defensivas.

https://www.eufic.org/images/uploads/whats-in-food/protein-functions_es.png

PROTEINAS DE ALTO VALOR BIOLOGICO

El valor biológico de una proteína depende de la composición de aminoácidos y de las proporciones entre ellos y es máximo cuando estas proporciones son las necesarias para satisfacer las demandas de nitrógeno para el crecimiento, la síntesis, y reparación tisular.

El otro factor que condiciona la utilización de las proteínas alimenticias, modificándolas en forma variable es la digestibilidad. La digestibilidad será igual a 100 cuando el nitrógeno ingerido sea totalmente absorbido.(Suárez López et al., 2006)

DIGESTIBILIDAD: FRACCIÓN DE NITRÓGENO INGERIDO CON EL ALIMENTO Y QUE ES ABSORBIDO EN EL TRACTO GASTROINTESTINAL.

D= N absorbido / N ingerido * 100

El contenido en nitrógeno en las heces representa la cantidad no absorbida, es decir la proporción de proteínas que por sus características físicas o propiedades químicas resistieron el ataque de las enzimas proteolíticas. Parte de estas pérdidas fecales representan las pérdidas obligatorios de nitrógeno que proviene de las secreciones endógenas.(Suárez López et al., 2006)

https://www.vitonica.com/alimentos/el-valor-biologico-de-las-proteinas

Por lo tanto las proteínas de origen anmal poseen una buena digestibilidad, las de origen vegetal tienen menos digestibilidad.

DIGESTIÓN

Las proteínas son macromeléculasque contienen los alimentos y no pueden ser absorbidas directamente por el organismo, por lo que debe pasar por un proceso llamado hidrolizis hasta convetir la molécula en otra más pequeña; los aminoácidos.

1. BOCA: En está parte no contenemos enzimas para iniciar la hidrolisís de proteínas, las unicas presentes son la lipasa ( rompe lípidos) y amisa (rompe carbohidratos) por lo que la hidrolisís comienza en el estomago.

2. ESTOMAGO: El proceso de digestión incio por medio del ácido clorhídrico (HCL) desnaturaliza las proteínas y es encargado de activar el pepsinógeno (precursor enzimático inactivo) a pepsina.

La pepsina ( enzima) presenta función de transformación de las proteínas a polipéptidos de bajo peso molescular y peptonas = AMINOÁCIDOS.

3. PANCREAS: Después de varias horas de digestión en el estómago se forma el quimo, una masa ácida donde las proteínas ingeridas se han transformado en elementos más pequeños, que a través de los movimientos peristálticos del estómago van a pasar hacia el intestino de forma regular.

El mismo intestino va a ser el encargado de estimular al páncreas en la secreción de enzimas proteolíticas terminando así la degradación total de las proteínas.

Recordemos que el quimo al ser una mezcla de alimentos, HCL y proteasas posee un PH ácido que puede dañar al duodeno si no lo neutraliza. Aquí es donde el páncreas va a realizar dos funciones muy importantes:

https://slideplayer.es/slide/13750361/

Secretar enzimas proteolíticas para terminar con la degradación total de proteínas. El estómago solo hidroliza un 20% y es aquí, a través del jugo pancreático donde se va a producir el otro 80% de hidrólisis proteica.(Nutrición, s/f)

Dentro de las enzimas proteolíticas secretadas por el páncreas nos encontramos con sus formas inactivas: Tripsinógeno, Quimiotripsinógeno, Procarboxipolipeptidasa. La activación de la tripsina se produce una vez está en la luz del intestino con ello el tripsinógeno es activado a tripsina en el duodeno por medio de la enteroquinasa, una enzima producida por el enterocito que convierte el tripsinógeno inactivo en tripsina.

La tripsina funciona como activador enzimático creando una cascada enzimática pancreática.

La tripsina ya activa en el duodeno actúa como catalizador en cascada trasformando en enzimas activas al Quimiotripsinógeno que pasa a ser quimiotripsina y la carboxipolipeptidasa que pasa a ser carboxipeptidosa.(Nutrición, s/f)

La tripsina, quimiotripsina y carboxipeptidasa se van a encargar del hidrolizar el 80% restante ya que recordemos, en el estómago solo se produce alrededor de un 20% de hidrólisis de las proteínas. Ahora ya tenemos las proteínas digeridas en Aas simples, dipéptidos y tripéptidos, moléculas de mucho menor tamaño que ahora si van a poder ser absorbidas por el enterocito.

POR LO QUE SE LIBERA BICARBONTAO Y ESTE REACCIONA CON EL HCL = NEUTRALIZANDO EL ÁCIDO, es decir, en el intestino delgado el ph es básico (alcalino) para la correcta actuación de la colecistoquina (hormona( que estimula las células del páncreas a producir zimógenos.

4. INTESTINO DELGADO: En el duodeno y yeyuno, a través del jugo pancreático, se liberan endopeptidasas y exopeptidasas, las cuales activan enzimas proteolíticas como:

tripsina, quimiotripsina, elastasa. (Nutrición, s/f)

La superficie luminal del intestino contiene aminopeptidasas y exopeptidasas que van a degradar el residuo N-terminal de los oligopéptidos, de esta reacción se obtienen aminoácidos libres y péptidos pequeños.

Tras la digestión de proteica, los aminoácidos son transportados al hígado donde se regula el flujo de aminoácidos de la dieta que entra en la circulación sistémica.(Nutrición, s/f)

https://www.scielo.cl/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0717-75182010000300014

METABOLISMO

Los términos metabolismo de las proteínas o metabolismo proteico hacen referencia a los diversos procesos bioquímicos responsables de la síntesis de proteínas y de aminoácidos, por medio del anabolismo proteico, y la degradación de proteínas (y otras grandes moléculas) por medio del catabolismo proteico.

Las proteínas, al contrario que otras biomoléculas, no se almacenan. Todos los aminoácidos, ya sean de la dieta, se degradan. Los aminoácidos se metabolizan mediante la escisión, por un lado de su esqueleto carbonado y por otro lado del grupo amino, este último se eliminará en forma de urea.

La digestión de las proteínas comienza en el estómago, donde serán atacadas por la enzima pepsina, y se completa en el duodeno y yeyuno. El jugo pancreático, junto con las enzimas que contienen las células intestinales, transformarán el contenido proteico en estructuras más simples. Estas pasarán a través de la mucosa intestinal hasta llegar a los enterocitos donde se completará la hidrólisis, obteniendo así aminoácidos y, en una menor cantidad, oligopéptidos.

 Estos aminoácidos, posteriormente son convertidos en α-cetoácidos los cuales pueden ser reciclados en el organismo para la producción de energía, glucosa o grasas o para la resíntesis de aminoácidos. Esta degradación de aminoácidos a α-cetoácidos se lleva a cabo en el hígado, por medio de un proceso conocido como transaminación.

*CATABOLISMO

Consiste en la transformación de las proteínas en aminoácidos y compuestos derivados simples para su transporte dentro de la célula a través de la membrana plasmática y, en última instancia, su polimerización en nuevas proteínas a través del uso de los ácidos ribonucleicos (ARN) y ribosomas. El catabolismo de proteínas, que consiste en la descomposición de macromoléculas, es principalmente un proceso digestivo.

TRANSAMINACIÓN

El grupo a-amino (nitrógeno) de los aminoácidos es separado del esqueleto de carbono, mediante el desarrollo coordinado de la transaminación y la desaminación oxidativa. Durante la transaminación, el grupo a-amino de los aminoácidos proteicos, excepto lisina, treonina y prolina, se transfiere a un cetoácido (esqueleto de carbono), en consecuencia se forma un nuevo aminoácido y se libera el cetoácido correspondiente al aminoácido inicial.

Esta reacción es catalizada por las enzimas aminotransferasas, también llamadas transaminasas, muchas de las cuales utilizan a-cetoglutarato como cetoácido, por lo que tarde o temprano, el grupo amino de todos los aminoacidos es dirigido al glutamato.(Mvz & Nava, s/f)

https://es.slideshare.net/Roma29/aminocidos-12493151

DESAMINACIÓN

El amonio generado en la desaminación oxidativa es tóxico para las células, por lo que es convertido a urea en el hígado. Ya que todos los tejidos extrahepáticos producen amonio, es necesario un sistema de transporte adecuado.

La mayoría utiliza a la enzima glutamina sintetasa para convertir el amonio en glutamina, producto atóxico. La glutamina se trasporta por la sangre al hígado, en donde la glutaminasa la hidroliza y se libera el amonio.(Mvz & Nava, s/f)

*En este proceso del aminoácido quito al amino = me queda un cetoácido formando amoniaco ( NH3).

https://slideplayer.es/slide/8064913/

SINTESÍS DE UREA

El hígado es el encargado de realizar las funciones de transaminación, desaminación oxidativa y ciclo de la urea. A través de estos procesos metabólicos podemos utilizar las cadenas carbonatadas de los aminoácidos para producir energía, sintetizar lípidos o realizar la glucólisis (a través de una molécula de glucosa producimos energía en forma de ATP) y cetogénesis (catabolismo de ácidos grasos para formar cuerpos cetónicos utilizados en el ciclo de Krebs para producir energía). 

Durante la metabolización de los aminoácidos se produce NH3 (amoniaco) muy toxico para nuestro organismo que es transformado en Urea a través del ciclo de urea. La urea menos tóxica viaja hasta los riñones encargados de filtrar las sustancias toxicas de la sangre para finalmente convertirse en orina.

ESQUELETO CARBONADO ( CETOÁCIDO)

GLUCOGENICOS: Se caracteriza porque se quita el grupo amino y esqueleto carbonado ayuda a formar: piruvsto, oxalacetato, fumarato, succinilco-A o a-cetoglutarato.

CETOGÉNICOS: Se caracteriza al quitar amino, produce: Acetil-coA.

https://es.khanacademy.org/science/biology/cellular-respiration-and-fermentation/pyruvate-oxidation-and-the-citric-acid-cycle/a/the-citric-acid-cycle

*ANABOLISMO

Consiste en la síntesis de moléculas orgánicas (biomoléculas) más complejas a partir de otras más sencillas, orgánicas o inorgánicas, con requerimiento de energía (reacciones endergónicas) y de poder reductor, al contrario que el catabolismo. Los procesos anabólicos son procesos metabólicos de construcción, en los que se obtienen moléculas grandes a partir de otras más pequeñas. En estos procesos se consume energía.

*MOLECULAS GRANDES A OTRAS MÁS SENCILLAS.

SINTESIS DE AA ( no esenciales) POR TRANSAMINACIÓN.

• Arginina = creatina
• Aspartato, glutamina = purinas y pirimidas.
• Cisteína = glutatión y taurina.
• Glucamato, tirosina y triptofano = neurotransmisores.
• Glicina= creatina, porifirinas y purinas.
• Histidina= histamina
• Lisina=Carnitina
• Metionina y serina=Colina y etanolamina

https://cursoparalaunam.com/concepto-de-anabolismo-y-catabolismo

HOMEOSTASIS PROTÉICA

La homeostasis proteica describe procesos dentro de las células que regulan la síntesis, el plegamiento y la degradación de proteínas en la célula para mantener la integridad del proteoma celular.

La red de proteostasis incluye vías biológicas competidoras e integradas dentro de las células que controlan la biogénesis , el plegamiento, el tráfico y la degradación de las proteínas presentes dentro y fuera de la célula. La pérdida de proteostasis es fundamental para comprender la causa de las enfermedades asociadas con el plegamiento incorrecto y la degradación excesivos de proteínas que conducen a fenotipos de pérdida de función, así como a los trastornos degenerativos asociados con la agregación.

*Tasa de recambio varia.

*Proteína debe ser controloda por ( enzimas, hormonas) y descomposición. 

*Un individuo sano existe un balance entre síntesis y descomposición.

http://uvsfajardo.sld.cu/sites/uvsfajardo.sld.cu/files/digestion_metab._aa_1_jazmin.pdf

REQUERMIENTOS NUTRICIONALES 

Para un adulto promedio, la recomendación es consumir al menos 0,83 g de proteína por cada kilogramo de peso corporal al día.

EJEMPLOS: Un adulto de 70 kg debe aspirar a comer al menos 58 g de proteína todos los días. Esto equivale a la proteína que se encuentra en alrededor de 200 g de pechuga de pollo o 240 gramos de nueces mixtas.

Valor de referencia	g / día 70 kg adulto
Infancia (12 meses - 17 años)	1.14 – 0.83 g/kg PC	-
Adultos (18-65 años)	0.83 g/kg PC	58g
Ancianos (> 65 años)	1 g/kg PC	70g
Embarazo	0.83 g/kg PC	58g
1er trimestre	+ 1g al día	59g
2do trimestre	+ 9 g al día	67g
3er trimestre	+ 28 g al día	86g
Lactancia (0-6 meses)	+ 19 g al día	77g
Lactancia (> 6 meses)	+13 g al día	71g

PATOLOGÍAS

*SARCOPENIA: Es un trastorno que se caracteriza por la pérdida progresiva de la masa muscular y la función física que comúnmente se asocia con los adultos mayores. La sarcopenia se asocia con una mayor fragilidad, riesgo de caídas, deterioro funcional e incluso muerte prematura. Como la proteína es esencial para la reparación y el mantenimiento de la masa muscular, no sorprende que la baja ingesta de proteína se asocie con un mayor riesgo de desarrollar sarcopenia.

*HOMOCITENURIA: Concentraciones bajas o ausencia de una enzima, puede originar aterosclerosis.

*FENICETONURIA: Es la deficiencia o carencia de enzimas, genera acumulación de fenilalanina en sangre. 

*Kwashiorkor: Es una forma de desnutrición que ocurre cuando no hay suficiente proteína en la dieta.

https://www.sanjuan8.com/a-un-click/sindrome-kwashiorkor-20102020_bi6iHqB_g

¿Qué consecuencias tiene el exceso de proteínas?

•Obesidad: por aporte directo de energía, proporcionan 4 kcal/g porque van acompañadas de grasa saturada estructural.
•Aumento de residuos indeseables: urea, ácido úrico.
•Aumento de eliminación de calcio por el riñón.
•Empeoramiento de algunas enfermedades: gota, insuficiencia renal, afecciones hepáticas,procesos reumáticos.
•Disminución del peso del feto si sobrepasan el 20 % de las calorías totales de la dieta.

(El Central de Zaragoza, s/f)

La carencia de proteínas puede generar: 

• Desnutrición
• Anemia
• Edemas
• Hígado alterado
• Dietas desequilibradas

FUENTES 

https://www.webconsultas.com/dieta-y-nutricion/nutrientes/fuentes-de-proteinas-3475

¿ Diferencia entre proteinas de origen animal y vegetal?
La calidad de una proteina se puede decifinir con distribución y proporción de aminoácidos esenciales y no esenciales. En general, las proteinas de origen animal son de mayor calidad ya ue contienen altas concentraciones de aminos esenciales en comparación con las proteinas vegetales.

Con ellos existe la idea que las proteína vegetales carecen por completo de ciertos aminoacidos. Pero se ha comprobado que la mayoría contiene los 20 aminoácidos pero con la esepción que estarán en una cantidad limita, es poco probable que estos no suministren suficientes aminoácidos esenciales para cumplir con nuestro requerimiento. Por está razón se recomiendan las mezclas vegetales, que es incorporar cereales que aporten el contenido de los aminoacidos limitados como por ejemplo: el consumo de arroz (limitado en lisina y tiamina pero alto en metionina) y frijoles (limitado en metionina, pero alto en lisina y tiamina) proporcionará aminoácidos complementarios que pueden ayudar a cumplir con los requisitos esenciales de aminoácidos.

IMPORTANCIA DE UNIDAD EN NUTRICIÓN: 

Son nutrientes fundamentales porque ayudan a “fabricar” células, tejidos, hormonas, enzimas, neurotransmisores, catalizadores y un largo etcétera.

Las proteínas no aportan mucha energía para utilización inmediata o de depósito, de hecho si el cuerpo las utiliza como energía supondría que hay un problema, bien porque no se cuenta con otra fuente de energía  o bien porque el metabolismo corporal es tan acelerado que se han agotado las principales fuentes de energía (azúcares y grasas) y hay que recurrir a las proteínas para conseguir esa energía. Es por ello la importancia de un adecuado consumo tan de fuente animal como vegetales para complementar los aminoacidos esenciales que necesita el organismo. 

Son fundamentales en la alimentación porque son las encargadas de la formación de todo tipo de tejidos. por lo que El consumo recomendable de proteínas en las comidas debe estar entre el 30-40%, pero hay que tratar de que la mayoría sean proteínas sin grasa saturada. 

LITERATURA DE UNIDAD

Efectos de los suplementos de proteína y aminoácidos de cadena ramificada en entrenamiento de fuerza.

Los suplementos de proteína y/o aminoácidos de cadena ramificada son consumidos por atletas, militares y, en general, por población activa que practica actividad física, ejercicio físico y/o deporte de forma recreacional. La toma de polvos de proteínas u otros suplementos sin una garantía de calidad del producto, a pesar de poder producir un aumento de la masa muscular, mejora de la fuerza y en consecuencia del rendimiento, pueden suponer un riesgo para la salud.

Algunos de los motivos por los cuales se toman los suplementos nutricionales son para ayudar a la recuperación del entrenamiento, el mantenimiento o mejora de la salud, la mejora del rendimiento, mejorar funciones inmunes, tratar y prevenir una enfermedad y/o para compensar una dieta pobre en ingesta de energía.

Las investigaciones que han estudiado los posibles efectos asociados a los suplementos de proteína y/o BCAAs en torno a la ganancia de masa muscular, fuerza, composición corporal de los sujetos, atenuación de la fatiga, reducción del dolor y daño muscular y el efecto de la respuesta anabólica mediante la activación de una serie de enzimas que permiten el aumento de la síntesis de proteínas. 

La Agencia Europea de Seguridad Alimentaria (EFSA), en 2010, emitió un informe sobre las declaraciones nutricionales y de propiedades saludables relacionando los BCAAs con el crecimiento y mantenimiento de la masa muscular, relacionando el consumo de proteína de suero con el aumento de la saciedad que conduce a una reducción en la ingesta de energía, la contribución al mantenimiento o consecución de un peso corporal normal, el crecimiento o mantenimiento de la masa muscular, el aumento de la masa magra durante la restricción de energía y entrenamiento de fuerza, la reducción de la masa grasa durante la restricción de energía y el entrenamiento de fuerza, el aumento de la fuerza muscular, la reparación del tejido muscular esquelético y la mayor rapidez de recuperación de la fatiga después del ejercicio.

El estudio del artículo tiene como fin llevar a cabo una exhaustiva revisión de las publicaciones científicas más recientes, con el fin de identificar si en los últimos años se ha podido llegar a establecer una relación causa-efecto entre el consumo de suplementos de proteína de suero y/o BCAAs y los parámetros fisiológicos y metabólicos anteriormente mencionados, que justifique éste incremento en el consumo.(Rabassa-Blanco & Palma-Linares, 2017)

Debido a las investigaciones los efectos de los suplementos de proteína y/o BCCAs  se analizó:

●     Efectos en la composición corporal:Los estudios de Verdijk y Cols. y Herda y Cols. presentan efectos significativos debido al entrenamiento de fuerza para las variables  de composición corporal (porcentaje de masa grasa, porcentaje de masa magra, grasa y porcentaje de masa del cuerpo total).  Los resultados del estudio de Volek y Cols. muestran mejoras en la ganancia de masa magra con un suplemento de ≈22 g/d de concentrado de proteína de suero de leche en comparación a otros tipos de proteínas, además de correlacionar elevaciones de leucina en ayunas con cambios en la masa magra. Otro estudio mostró aumentos significativos en las variables de masa corporal, masa libre de grasa y masa del muslo después de 10 semanas de entrenamiento de fuerza, tanto en el grupo que tomaba proteínas como en el grupo placebo, sin embargo, los incrementos en el grupo de proteínas eran mayores que el placebo.

●    Efectos en la masa muscular: Diferentes autores como Cruz-Jentoft y Col  concluyen que los suplementos de AAEs, incluyendo ≈2,5-3 g de leucina, muestran algunos efectos en la mejora de los parámetros de masa muscular y su función.  En la investigación de En el estudio de Farup y Cols. muestran que después de 12 semanas de entrenamiento y el consumo de un suplemento de proteína de suero de leche alto en leucina (≈20 g) más HC (≈20g), antes y después del entrenamiento, aumenta el crecimiento de masa muscular. 

●   Fatiga central y periférica: Babault y Cols. indican que el consumo de 30 g de aislado de proteína de suero con un protocolo específico de administración hace disminuir significativamente la fatiga muscular. Uno de los mecanismos más interesantes que explican la disminución de la fatiga es el consumo de BCAAs, ya que pueden actuar como un neurotransmisor per se. Su ingesta aumenta las concentraciones en plasma de este tipo de aminoácidos y previene el aumento de la ratio de triptófano libre/BCAAs y, por lo tanto, el transporte y absorción de triptófano dentro del cerebro. Esto reduciría la síntesis, la concentración y la liberación del neurotransmisor 5-hidroxitriptamina (5-HT), que está directamente relacionado con el desarrollo de la fatiga central y consecuentemente con la reducción del rendimiento. 

●   Efectos en la fuerza muscular: Los autores Wilborn y Cols, identificaron en su investigación que los suplementos de proteína, tanto el suero de leche como la caseína, aportan ganancias en la fuerza muscular y mejoras en otros parámetros del rendimiento después de 8 semanas de entrenamiento rendimiento, sin embargo los cambios en los parámetros de fuerza se deban a factores neurológicos que hacen incrementar la fuerza después de un programa de entrenamiento y no a los suplementos de proteína. Schoenfeld y Cols. indican que el momento de ingesta no tiene un efecto significativo en la mejora de la fuerza muscular. 

●      Daño Muscular: Los autores Howatson y Cols. indican que después de la toma de un suplemento de 10 g de BCAAs el daño muscular y el dolor muscular a las 24 y 48 horas postejercicio disminuyen significativamente en comparación a un placebo. Otros estudios^, también exponen que la combinación de un suplemento de HC y proteínas, o la leche, reduce los marcadores indicativos de daño muscular. De todos modos, diversos interrogantes quedan por determinar sobre la cantidad de leucina o BCAAs y temporización, teniendo en consideración que la máxima ingesta segura de leucina seria 550 mg/kg/d o ≈39 g/d, ya que mayores aumentos podrían suponer un riesgo para la salud.(Rabassa-Blanco & Palma-Linares, 2017)

●       Respuesta anabólica en la recuperación muscular: Después del ejercicio, la ingesta de diferentes tipos de suplementos de proteína aumenta las tasas de síntesis de proteínas musculares (SPM), estimula el crecimiento del balance proteico neto y facilita la respuesta adaptativa del músculo al entrenamiento prolongado. Por lo tanto, el aminoácido esencial que realmente tiene un papel relevante en la estimulación anabólica es la leucina, y el acompañamiento de las dosis anteriores de proteínas y AAEs/BCAAs con hidratos de carbono es una posibilidad muy coherente, ya que estimulan la insulina y otros factores de crecimiento insulínicos. Una posible dosis y posología de acuerdo con lo analizado en los distintos estudios, el consumo de 20-25g de proteína de suero de leche alta en leucina (≈3-5 g de leucina) o AAEs (≈260 mg/kg , de los cuales: ≈120 mg/kg de BCAAs con leucina, isoleucina y valina, respectivamente) y con preferencia de ingesta del suplemento después del ejercicio, pero sin descartar la posibilidad y eficacia del antes y durante.

Los suplementos de proteína podrían tener un efecto positivo en el aumento del rendimiento y la masa muscular, pero hacen falta más estudios para esclarecer su posible beneficio sobre la composición corporal, la fatiga, la atenuación y reducción del dolor y daño muscular. La leucina tiene efecto en el aumento de la masa muscular y su función en población de edad avanzada. Los BCAAs podrían actuar sobre la atenuación de la fatiga central y en la mejora del rendimiento.

 

REFERENCIAS DE ARTÍCULO:

Rabassa-Blanco, Jordi, & Palma-Linares, Imma. (2017). Efectos de los suplementos de proteína y aminoácidos de cadena ramificada en entrenamiento de fuerza: revisión bibliográfica. Revista Española de Nutrición Humana y Dietética, 21(1), 55-73.

Efectos de los suplementos de proteína y aminoácidos de cadena ramificada en entrenamiento de fuerza: revisión bibliográfica

Bibliografía

Jimeno, J. (2015, noviembre 3). Clases de aminoácidos. Cursos Online Web. https://cursosonlineweb.com/tipos-de-aminoacidos.html


¿Qué son los aminoácidos? (s/f). Grupo Ajinomoto Global Website - Comer Bien, Vivir Bien. Recuperado el 6 de octubre de 2022, de https://www.ajinomoto.com/es/aboutus/amino-acids/what-are-amino-acids


Qué son y para qué sirven los aminoácidos. (2022, febrero 15). Valentia Biologics. https://valentiabiologics.com/que-son-y-para-que-sirven-los-aminoacidos/


Valderrey, J. L. M. (s/f). Proteínas. Estructura química. Naturaleza y turismo. Recuperado el 6 de octubre de 2022, de https://www.asturnatura.com/articulos/nutricion/energia-nutrientes-componentes-dieta/proteinas-estructura-quimica.php


Digestión, absorción y metabolismo de las proteínas. (s/f). Potential Nutrition. Recuperado el 6 de octubre de 2022, de https://potentialnutrition.com/digestion-absorcion-y-metabolismo-de-las-proteinas/


Nutrición, G. +. (s/f). MÓDULO 1: BIOQUÍMICA ESTRUCTURAL Y METABÓLICA DE LAS PROTEINAS. Gan-bcn.com. Recuperado el 6 de octubre de 2022, de https://cursos.gan-bcn.com/cursosonline/admin/publics/upload/contenido/pdf_72391605775777.pdf


¿Qué son las proteínas y cuál es su función en el cuerpo? (s/f). Eufic.org. Recuperado el 6 de octubre de 2022, de https://www.eufic.org/es/que-contienen-los-alimentos/articulo/que-son-las-proteinas-y-cual-es-su-funcion-en-el-cuerpo/
Bibliografía


Metabolismo de las proteínas; alimentos y aminoácidos esenciales. (s/f). Escueladealimentacion.es. Recuperado el 9 de octubre de 2022, de https://observatorio.escueladealimentacion.es/entradas/nutricion-basica/metabolismo-de-las-proteinas-alimentos-y-aminoacidos-esenciales


Mvz, C., & Nava, C. (s/f). METABOLISMO DE LOS COMPUESTOS NITROGENADOS. Unam.mx. Recuperado el 9 de octubre de 2022, de https://fmvz.unam.mx/fmvz/p_estudios/apuntes_bioquimica/Unidad_10.pdf


Suárez López, M. M., Kizlansky, A., & López, L. B. (2006). Evaluación de la calidad de las proteínas en los alimentos calculando el escore de aminoácidos corregido por digestibilidad. Nutricion hospitalaria: organo oficial de la Sociedad Espanola de Nutricion Parenteral y Enteral, 21(1), 47–51. https://scielo.isciii.es/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0212-16112006000100009


El Central de Zaragoza. (s/f). Consecuencias del exceso o carencia de proteinas. Mercadocentralzaragoza.com. Recuperado el 11 de octubre de 2022, de https://elcentral.mercadocentralzaragoza.com/funciones-de-las-proteinas-y-metabolismo/


Práctico, S. es. (2012, marzo 14). Clasificación de proteínas por solubilidad. Saber es práctico; Saberespractico.com. https://www.saberespractico.com/biologia/clasificacion-de-proteinas-por-solubilidad/

Valor de referencia

g / día 70 kg adulto

Infancia (12 meses - 17 años)

1.14 – 0.83 g/kg PC

-

Adultos (18-65 años)

0.83 g/kg PC

58g

Ancianos (> 65 años)

1 g/kg PC

70g

Embarazo

0.83 g/kg PC

58g

• 1er trimestre

+ 1g al día

59g

• 2do trimestre

+ 9 g al día

67g

• 3er trimestre

+ 28 g al día

86g

Lactancia (0-6 meses)

+ 19 g al día

77g

Lactancia (> 6 meses)

+13 g al día

71g